CARBOHIDRATOS 

Los carbohidratos (también llamados sacáridos), con base en su masa, son la clase más abundante de moléculas biológicas en la Tierra. Aunque todos los organismos pueden sintetizar carbohidratos, muchos de ellos se producen en organismos fotosintéticos, como bacterias, algas y plantas. Estos organismos convierten la energía solar en energía química, que a continuación se usa para fabricar carbohidratos a partir de dióxido de carbono. Los carbohidratos tienen varios papeles fundamentales en los organismos vivos.

En animales y plantas, los carbohidratos poliméricos funcionan como moléculas almacenadoras de energía. Los animales pueden ingerir carbohidratos, que a continuación se puedan oxidar para obtener energía para los procesos metabólicos. También se encuentran carbohidratos poliméricos en las paredes celulares y en los recubrimientos protectores de muchos organismos; otros carbohidratos polímeros son moléculas marcadoras que permiten que un tipo de célula reconozca e interaccione con otro tipo.

LOS AZÚCARES EN EL CAMPO DE LA FARMACOLOGÍA

ÁCIDO SIÁLICO (ÁCIDO N-ACETILNEURAMÍNICO)

El primer azúcar (glúcido) usado en terapéutica fue la heparina (década de 1930). La mayoría de los preparados continúan obteniéndose partiendo del intestino de bóvidos. Las primeras preparaciones eran muy heterogéneas porque cada fabricante tenía su propio procedimiento de aislamiento y purificación. Charles Best comenzó a usar preparados de heparina para transfusiones de sangre en una época inmediatamente anterior a la Segunda Guerra Mundial. Además, la heparina hizo factible el desarrollo de la hemodiálisis (1944); y, algunos años más tarde, la cirugía de by–pass. Sin embargo los preparados de heparina no solo variaban entre distintos fabricantes, sino incluso entre diferentes lotes de un mismo laboratorio. Ello generó la necesidad de una normalización, para lo cual se desarrolló un estándar internacional.

Alrededor de 1968 se desarrollaron en Francia las heparinas de bajo peso molecular, si bien su introducción en la práctica clínica se pospuso más de dos décadas. Los nuevos preparados, más específicos en sus dianas farmacológicas, pero sobre todo con un patrón de efectos adversos más favorable, tampoco lograban lotes homogéneos. Cuando se redacta este artículo (septiembre, 2011) no se ha establecido un estándar internacional que normalice los distintos preparados.

Algunos Fármacos con Carbohidratos:

FRESUBIN ENERGY DRINK Sabor fresa

PA: Betacaroteno, Biotina, Calcio, Cloro, Cobre, Colina, Cromo, Flúor, Fólico ácido, Fósforo, Grasas

OPTISOURCE Sabor café

Compuesto del fármaco: BIOTINA 

    

¿Qué es la biotina?

Posiblemente hayas oído hablar de la biotina, pero no sabes que es exactamente. Esta es una vitamina fundamental que debemos aportar a nuestro organismo para metabolizar grasas, hidratos de carbono y aminoácidos.

A su vez, la biotina, conocida también como Vitamina B8, B7 o Vitamina H, se encarga de transformar la glucosa en energía, mantener saludables celulas de tejidos como la piel, el cabello o las uñas, así como la creación de hemoglobina. Como vemos es muy importante tener un aporte de Biotina correcto.

Debido a estas propiedades beneficiosas, la biotina se emplea en diferentes tratamientos, como por ejemplo la diabetes de tipo II, la dermatitis seborreica y en especial en tratamientos para el cabello con biotina, utilizando champús y comprimidos para paliar la debilidad del pelo y su posterior caída.

RESOURCE CF Sabor vainilla

Estructura del Resource: Vit. D3

Se pueden describir los carbohidratos por la cantidad de unidades monómeras que contienen.

• Los monosacáridos son las unidades más pequeñas de estructura de carbohidratos. El nombre carbohidrato, “hidrato de carbono”, indica que su fórmula empírica es (CH2O)n, donde n es 3 o más (en general n es 5 o 6, pero puede ser hasta 9). 
• Los oligosacáridos son polímeros con dos hasta unos 20 residuos de monosacárido. Los oligosacáridos más comunes son los disacáridos, formados por dos residuos de monosacárido unidos. 
• Los polisacáridos son polímeros que contienen muchos (en general más de 20) residuos de monosacárido. Los oligosacáridos y los polisacáridos no tienen la fórmula empírica (CH2O)n, porque durante la formación del polímero se elimina agua.

La mayor parte de los monosacáridos son compuestos quirales

Los monosacáridos son sólidos blancos, cristalinos y solubles en agua que tienen sabor dulce. Entre los ejemplos están la glucosa y la fructosa. Desde el punto de vista químico, los monosacáridos son polihidroxi aldehídos o aldosas, o polihidroxi cetonas o cetosas.

Los monosacáridos más pequeños son triosas, azúcares con tres carbonos. Los compuestos con uno o dos carbonos que tienen la fórmula general (CH2O)n no tienen las propiedades típicas de los carbohidratos (como sabor dulce y la capacidad de cristalizar).

Se puede considerar que las aldosas y las cetosas más largas son prolongaciones del gliceraldehído y la dihidroxiacetona, respectivamente, y que los grupos quirales H—C—OH están insertados entre el carbono carbonílico y el grupo alcohol primario. La figura 8.3 muestra la lista completa de los nombres y estructuras de las tetrosas (aldosas de cuatro carbonos), pentosas (aldosas de cinco carbonos) y hexosas (aldosas de seis carbonos) relacionadas con el D-gliceraldehído.

La mayor parte de los enantiómeros D son los que se sintetizan en las células vivas, y sólo los enantiómeros L de los aminoácidos son más comunes. En consecuencia, no se muestran los enantiómeros L de las 15 aldosas.El gliceraldehído, aldosa con tres carbonos, sólo tiene un átomo quiral (C-2) y en consecuencia sólo dos estereoisómeros. Las aldotetrosas tienen cuatro estereoisómeros (D- y L-eritrosa y D- y L-treosa), porque tanto la eritrosa como la treosa poseen dos átomos de carbono quirales. En general, hay 2nestereoisómeros posibles de un compuesto que tenga n carbonos quirales. Las aldohexosas, que tienen cuatro carbonos quirales, tienen un total de 24 o 16 estereoisómeros (las ocho D aldohexosas y sus enantiómeros L). Cuando las moléculas de azúcar tienen distinta configuración sólo en uno de varios centros quirales, se llaman epímeros. Por ejemplo, la D-manosa y la D-galactosa son epímeros de la D-glucosa (en C-2 y C-4, respectivamente), aunque no son epímeros entre sí.

¿Qué son los excipientes?


Los excipientes son los componentes del medicamento diferentes del principio activo (sustancia responsable de la actividad farmacológica). Éstos se utilizan para conseguir la forma farmacéutica deseada (cápsulas, comprimidos, soluciones, etc.) y facilitan la preparación, conservación y administración de los medicamentos. Ejemplos:
Aglutinantes (binders): mantienen los ingredientes de una tableta unidos. Comúnmente se utilizan almidones, azúcares y celulosas como Hidroxipropil celulosa o lactosa. También se utilizan azúcares alcohólicas como xilitol, sorbitol o maltitol.

Hidroxipropil celulosa 

XILITOL

Rellenos (Fillers): rellenan el contenido de una pastilla o cápsula para lograr una presentación conveniente para el consumo. La celulosa vegetal es un relleno cuyo uso es bastante extendido en tabletas o cápsulas de gelatina dura. El fosfato de calcio dibásico es también un relleno popular para tabletas. Para cápsulas de gelatina blanda suele utilizarse flor de cártamo.

Desintegradores (disintegrants): estos se expanden y disuelven cuando se les moja, así causando que la tableta se rompa en el tracto digestivo y libere los principios activos para su absorción.

fosfato de calcio dibásico 

Conformaciones de los monosacáridos

Debido a su simplicidad, las proyecciones de Haworth se usan con frecuencia en bioquímica. Esas fórmulas muestran la configuración de los átomos y los grupos en cada átomo de carbono de la columna vertebral del azúcar. Sin embargo, la geometría de los átomos de carbono de un anillo de monosacárido es tetraédrica (ángulos de enlace cercanos a 110°), por lo que en realidad los anillos de monosacárido no son planos. 

Derivados de los monosacáridos

A. Fosfatos de azúcar
Los monosacáridos, en las vías metabólicas, con frecuencia se convierten en ésteres de fosfato. En la figura 8.13 se muestran las estructuras de varios fosfatos de azúcar con los que se encontrará al estudiar el metabolismo de los carbohidratos.

B. Desoxiazúcares

En la figura 8.14 se muestran las estructuras de dos desoxiazúcares. En esos derivados, un átomo de hidrógeno sustituye a uno de los grupos hidroxilo del monosacárido precursor. La 2-desoxi-D-ribosa es un bloque constructivo importante en el ADN.

C. Aminoazúcares

En varios azúcares, un grupo amino sustituye uno de los grupos hidroxilo del monosacárido precursor. A veces el grupo amino está acetilado. Los aminoazúcares de la glucosa y la galactosa se suelen presentar en glucoconjugados. El ácido N-acetilneuramínico (NeuNAc) se forma a partir de la N-acetilmanosamina y piruvato.

D. Azúcares alcoholes

En un azúcar alcohol el oxígeno carbonílico del monosacárido precursor se ha reducido y se produce un polihidroxialcohol. La figura 8.16 muestra tres ejemplos de azúcares alcoholes. La glicerina y el mio-inositol son componentes importantes de los lípidos.

E. Azúcares ácidos

Los azúcares ácidos son ácidos carboxílicos derivados de las aldosas, sea por oxidación de C-1 (el carbono aldehídico) para formar un ácido aldónico, o por oxidación del carbono con número mayor (el que tiene el alcohol primario) para formar un ácido aldurónico.

F. Ácido ascórbico 

El ácido L-ascórbico, o vitamina C, es un enodiol de una lactona derivada del D-glucoronato. Los primates no pueden convertir glucoronato en ácido ascórbico, y en consecuencia deben obtenerlo en su dieta. El ácido ascórbico es un cofactor esencial para las enzimas que catalizan la hidroxilación de los residuos de prolina y lisina durante la síntesis de colágena.

Disacáridos y otros glicósidos

El enlace glicosídico es el principal enlace estructural en todos los polímeros de los monosacáridos. Es un enlace acetal, donde el carbono anomérico de un azúcar se condensa con un alcohol, una amina o un tiol. 

Polisacáridos

Con frecuencia se divide a los polisacáridos en dos clases extensas. Los homoglicanos (u homopolisacáridos) son polímeros que sólo contienen residuos de un tipo de monosacárido. Los heteroglicanos (o heteropolisacáridos) son polímeros que contienen residuos de más de un tipo de monosacárido. A diferencia de las proteínas, cuyas estructuras primarias se codifican por el genoma y tienen así longitudes específicas, los polisacáridos se forman sin una plantilla, por adición de determinados residuos de monosacárido y oligosacárido.

Almidón y glucógeno

Todas las especies sintetizan D-glucosa. El exceso de glucosa se puede descomponer y producir energía metabólica. Los residuos de glucosa se almacenan como polisacáridos, hasta que se necesitan para producir energía. El homoglicano de almacenamiento más común de la glucosa en las plantas y los hongos es el almidón; y en los animales es el glucógeno. Ambos tipos de polisacárido existen en las bacterias.

Celulosa y quitina

La celulosa es un polisacárido estructural. Es uno de los principales componentes de las paredes celulares rígidas que rodean muchas células vegetales. Los tallos y las ramas de muchas plantas están formados principalmente por celulosa.La quitina, tal vez el segundo compuesto más abundante en la Tierra, es un homoglicano estructural que se encuentra en los exoesqueletos de los insectos y crustáceos, y también en las paredes celulares de la mayor parte de los hongos y en muchas algas.La quitina es un polímero lineal parecido a la celulosa.

La glucolisis 

es la principal vía metabólica de utilización de hexosas, principalmente glucosa pero también, directamente de la fructosa y de la galactosa; este proceso es común en todas las células y constituye la ruta central del catabolismo de los hidratos de carbono.

El conjunto de las reacciones de la glucolisis permiten oxidar parcialmente la glucosa, para lograr la formación de piruvato con el objetivo de liberar la energía necesaria para sintetizar ATP; esta vía se desarrolla completamete en el citoplasma celular estando en condiciones anaeróbicas o aeróbicas.

Otra de las vías metabólicas consideradas eje, es el "Ciclo de Krebs", esta ruta participa en la degradación de la mayoría de los componentes que la célula es capaz de degradar y proveen el poder reductor y los materiales de construcción, además del ATP, para todas las secuencias biosintéticas de la energía para otras actividades.

En Conclusión, los carbohidratos para la farmacología es: 

Los hidratos de carbono, o carbohidratos, son claves para el funcionamiento del cuerpo,pues se encargan de proveerlo de energía. También se conocen como azúcares, ya que contienen almidón.

Cuando consumimos hidratos de carbono el cuerpo los transforma en glucosa, que es elcombustible final que emplea el organismo para realizar esfuerzos físicos, según explicaOmega Pharma Spain. Además, al igual que ocurre con los hidratos, el cuerpo también utiliza grasas y proteínas para conseguir energía.

Una persona común, que no realice especial esfuerzo físico como en el caso de los deportistas, necesita una media de entre 3 y 5g de hidratos de carbono por kg corporal. Por ello, aquellos que ronden los 70kg requieren entre 210 y 350g de HC diarios. Parapersonas cuya actividad es más intensa esta cifra aumenta.

Los hidratos de carbono se pueden dividir en diferentes grupos según una serie de parámetros. Por ejemplo, existe una diferencia entre carbohidratos rápidos y carbohidratos lentos. Los primeros aportan energía instantánea y se absorben rápidamente en la sangre, como es el caso de la maltodextrina. Sin embargo, los HC lentos necesitan más tiempopara proporcionar energía al organismo, ya que se absorben más lentamente.

Es muy importante reponerlos antes, durante y después de realizar ejercicio. El motivo es que el glucógeno muscular puede agotarse, provocando un bajón, según publica el mismo laboratorio.

Existen diferentes formas de incorporarlos al organismo. Se puede hacer mediante los alimentos o las bebidas, mientras realizamos ejercicio físico. Pero no sólo es importante hacerlo durante la actividad, sino que tenemos que reponer los niveles de HC rápidamente al finalizar.

Propiedades de las enzimas, ¿Qué son?

Enzimas

Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las formas tridimensionales de las proteínas les permiten desempeñar papeles estructurales y de transporte. Ahora se describirán sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro. La mayor parte de las enzimas que se describen en este libro pertenecen a las más comunes que son virtualmente encontradas en todas las células. Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida. La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar.

Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable).

Enzimas aplicadas en procesos industriales

Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de una reacción química, promoviendo así la transformación de diferentes moléculas en productos específicos. La alta especificidad con la que se llevan a cabo dichas transformaciones, el volumen reducido de desechos que generan dichos procesos y las condiciones poco agresivas en las que se operan, han permitido que estos biocatalizadores se posicionen como elementos preponderantes en diversos sectores industriales. En efecto, se considera que en aquellos sectores industriales en donde está involucrada al menos una reacción química, existe la posibilidad de integrar una enzima al proceso de transformación. 

''Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de una reacción química, promoviendo así la transformación de diferentes moléculas en productos específicos.''

Es indiscutible el interés que ha despertado durante las últimas décadas el uso de estos exquisitos catalizadores en diferentes procesos industriales. En gran medida, gracias a los grandes avances que ha tenido la biotecnología en áreas como la microbiología industrial, la biología molecular, la ingeniería de proteínas y la ingeniería enzimática. Estas técnicas han centrado su atención en la producción eficiente de biocatalizadores que al mismo tiempo que conserven su alta quimio-, regio- y estereoselectividad, mejoren su estabilidad, puedan ser reutilizadas y sean compatibles con tecnologías sustentables y procesos ambientalmente más limpios.

En medicina se utilizan mucho por ejemplo las enzimas pancreaticas. 

Entre ellas se encuentra la PANCREOLIPASA que ayuda a mejorar la digestión de los alimentos, reemplaza las enzimas digestivas. Este medicamento se utiliza para tratar problemas de salud que causan que el cuerpo produzca una menor cantidad de estas enzimas. 

Las cápsulas de liberación retardada de pancrelipase (Creon, Pancreaze, Pertzye, Ultresa, Zenpep) se utilizan para mejorar la digestión de alimentos en niños y adultos que no tienen suficientes enzimas pancreáticas (sustancias necesarias para disolver los alimentos de tal forma que puedan ser digeridos) debido a que padecen una afección que afecta el páncreas (una glándula que produce varias sustancias importantes, incluyendo las enzimas necesarias para digerir los alimentos) como fibrosis cística (una enfermedad innata que ocasiona que el cuerpo produzca una mucosidad gruesa y pegajosa que puede llegar a obstruir el páncreas, los pulmones y otras partes del cuerpo), pacreatitis crónica (inflamación del páncreas que no desaparece) u obstrucción en los conductos entre el páncreas y el intestino.

1,4-alpha-D- glucan glucanohydrolase

También se utilizan como medicamento las enzimas proteolíticas que ayudan a digerir las proteínas contenidas en los alimentos, como la bromelaina extraída de tallos de piña y papaína extraída de papayas.

Fármaco: Bromelina

Estructura de la Bromelina

Molécula de la Bromelina 

Fármaco: Papaina

Molécula: Enzima Papaina

        

Estructura: Papaina

El omeprazol (5-metoxi-2-[(4-metoxi-3,5-dimetil-piridin-2-il)metilsulfinil]-3H-bencimidazol) se utiliza en el tratamiento de la dispepsia, úlcera péptica, enfermedades por reflujo gastroesofágico y el síndrome de Zollinger-Ellison. Fue inicialmente comercializado por AstraZeneca como la sal de magnesio, magnesio de omeprazol, con el nombre comercial de Losec® y Prilosec.

Estructura del Omeprazol 

Actúa sobre las células de la mucosa gástrica, inhibiendo hasta un 80% la secreción de ácido clorhídrico (HCl)mediante la anulación de la salida de protones en la bomba electrogénica H+ / K+.

    

Las enzimas en solución generalmente son utilizadas una sola vez debido a la dificultad que representa su recuperación al término de una reacción. Esta limitante las convierte a las enzimas en un gasto fijo e impacta directamente el costo total del proceso. Ante este panorama, una de las grandes preguntas planteadas a lo largo del desarrollo de la enzimología industrial ha sido ¿Las enzimas se pueden reutilizar eficientemente? Es claro que un biocatalizador no soluble que sea fácil de recuperar, no pierda su efectividad, se pueda reutilizar y/o permita su operación en procesos continuos a escala industrial impactará de manera positiva la economía de un proceso. 

En este sentido, un gran avance en la consolidación del uso de enzimas a escala industrial se debe en gran medida al desarrollo de métodos eficientes de inmovilización de enzimas, es decir, enzimas unidas física- o químicamente a un soporte inerte lo cual permite su fácil recuperación y reutilización.

Las seis clases de enzimas

1. Las oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas.
2.  Las transferasas catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. 
3.  Las hidrolasas catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es un ejemplo sencillo de una hidrolasa.
4.  Las liasas catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes.
5. Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones sólo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. 
6.  Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas.

SOLUCIONES: ENZIMAS ARTIFICIALES:
El ejemplo más conocido y actual es la leche en los mamíferos.
La LACTASA es una enzima que la mayoría de mamíferos deja de sintetizar una vez acaba la época de lactancia. En nuestro caso, la mayoría de personas tolera sin problema la leche en la edad adulta, al menos en pequeñas dosis. Sin embargo cada vez son más los casos que a partir de cierta edad la leche no sienta bien. Claramente es debido a la disminución de enzima de lactasa en el organismo, y para ello puedes adquirir en tu Farmacia enzimas digestivas que ayuden a digerirla.

   

Cinética química

En los experimentos cinéticos se examina la relación entre la cantidad de producto (P) que se forma en una unidad de tiempo ( [P]/ t) y las condiciones experimentales bajo las que se efectúa la reacción. La base de la mayor parte de las mediciones cinéticas es la observación de la rapidez, o velocidad (v), de una reacción, la cual varía en forma directa con la concentración de cada reactante (sección 1.4). Esta observación se expresa en una ecuación de velocidad. Por ejemplo, la ecuación de velocidad para la conversión no enzimática del sustrato (S) en el producto (P) en una reacción de isomerización, es

 Ecuación de Michaelis-Menten

Las reacciones catalizadas por enzimas, como cualquier reacción química, se pueden describir en forma matemática como ecuaciones de velocidad. En ellas, varias constantes indican la eficiencia y especificidad de una enzima y en consecuencia son útiles para comparar las actividades de varias enzimas o para evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima. Las primeras ecuaciones de velocidad fueron deducidas a principios de 1900 examinando los efectos de variaciones en la concentración de sustrato. La figura 5.4a en la página siguiente muestra un resultado típico, donde la velocidad inicial (y 0) de una reacción es graficada en función de la concentración de sustrato ([S].

Inhibición reversible de enzimas

Un inhibidor de enzima (I) es un compuesto que se enlaza con una enzima e interfiere con su actividad. Los inhibidores pueden actuar evitando la formación del complejo ES o bloqueando la reacción química que lleva a la formación del producto. Por regla general, los inhibidores son moléculas pequeñas que se unen en forma reversible con la enzima que inhiben. Las células contienen muchos inhibidores enzimáticos naturales que juegan papeles importantes en la regulación del metabolismo. Los inhibidores artificiales se usan en experimentos para investigar los mecanismos enzimáticos y para descifrar las rutas metabólicas. Algunas medicinas y muchos venenos son inhibidores de enzimas.

Inhibición competitiva

Los inhibidores competitivos son los que se encuentran con más frecuencia en bioquímica. En la inhibición competitiva, el inhibidor sólo se puede unir a moléculas de enzima libre que no estén unidas a sustrato alguno. 

Inhibición acompetitiva

Los inhibidores acompetitivos sólo se unen al ES y no a la enzima libre (figuras 5.8c y 5.11a). En la inhibición acompetitiva disminuye la Vmáx (aumenta 1/Vmáx) por conversión de algunas moléculas de E en la forma inactiva ESI. 

 Inhibición no competitiva

Los inhibidores no competitivos se pueden unir a la E o al ES y formar complejos inactivos EI o ESI, respectivamente. Esos inhibidores no son análogos del sustrato y no se enlazan en el mismo sitio que el S.

 Inhibición enzimática irreversible

En contraste con un inhibidor enzimático reversible, un inhibidor enzimático irreversible forma un enlace covalente estable con una molécula de enzima y elimina así las moléculas del sitio activo en la población enzimática. Típicamente, la inhibición irreversible ocurre por alquilación o acilación de la cadena lateral de un residuo de aminoácido en el sitio activo. 

¿COMO NOS AYUDAN LAS ENZIMAS EN LA FARMACIA MAS ESPECIFICO EN LAS FARMACOLOGÍA?

 Aplicaciones y usos de las enzimas:

En industrias farmacológicas:

La farmacología es las ciencias que estudia el origen, las acciones y las propiedades que las sustancias química se ejercen sobre los organismos vivos. En un sentido más estricto, se considera la farmacología como el estudio de los fármacos, sea que ésas tengan efectos beneficiosos o bien tóxicos. La farmacología tiene aplicaciones clínicas cuando las sustancias son utilizadas en el diagnóstico, prevención, tratamiento y alivio de síntomas de una enfermedad. Aunque las posibilidades de utilización de las enzimas en la medicina y campos relacionados sea potencialmente inversa, en la actualidad el número concreto de aplicaciones es relativamente pequeño. No obstante, los resultados obtenidos con este pequeño número de ideas afortunadamente son realmente excitantes y demuestran claramente la capacidad potencial existente en las técnicas empleadas. Puesto que las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las enzimas abarcan un amplio espectro de materias, es conveniente dividirlas en tres áreas importantes de interés: terapia enzimática, uso analítico y productos de compuestos farmacéuticos. Cada una de estas áreas, aunque cubre un gran número de aplicaciones, presenta una serie de principios predominantes que son esencialmente para que la utilización de las enzimas se realice con éxito. A diferencia de otros usos industriales para las enzimas, las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las mismas requieren generalmente pequeñas cantidades de enzimas muy purificadas. 

Además de aminoácidos, las enzimas son utilizadas para la producción de antibióticos semi-sintéticos. Las penicilinas semisintéticas son los principales productos farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimática.

Penicilina semisintética

Las penicilinas semisintéticas son antibióticos del grupo de los betalactámicos (concretamente penicilinas) que se obtienen mediante la modificación química de derivados de la penicilina G. Típicamente, el diseño industrial del proceso se inicia mediante la producción por fermentación de penicilina G o, en algunos casos,penicilina V; tras su purificación, se elimina la cadena lateral mediante la enzima penicilina acilasa, lo que da lugar al núcleo ácido 6-aminopenicilánico; finalmente, este compuesto se modifica químicamente para dar lugar a un antibiótico con características mejoradas. Las penicilinas semisintéticas, ampliamente utilizadas, poseen algún elemento de ventaja frente a las penicilinas naturales: estabilidad al pH ácido, resistencia a betalactamasas codificadas por plásmidos o cromosomas, espectro de acción ampliado, etc.